清华大学生科院兼职教授颜宁博士以及王佳伟副研究员领导的研究组在最新一期《自然—结构与分子生物学》（Nature Structural & Molecular Biology）上发表学术论文“Structural Insights into the mechanism of Abscisic acid signaling by PYL proteins”，系统阐述了脱落酸受体介导脱落酸信号传导的分子机制。

脱落酸（Abscisic acid, ABA）是植物中最为重要的激素之一，它与种子休眠、根系发育、叶子枯萎、抗旱反应和其它的生理过程都有极为密切的关系。由于脱落酸能引发的下游反应过多，包括激酶、磷酸酶、G蛋白、泛素通路中的蛋白等等都参与了ABA信号的调控，因此从ABA被发现半个世纪以来一直不清楚ABA的受体是什么。过去几年陆续有一些关于ABA受体的发现报导，但其具体功能尚有所争议。今年四月底，Science发表两个独立研究组的最新成果，发现一类被命名为PYR/PYL或是RCAR的蛋白为ABA受体。这类蛋白可以在体内外结合ABA，之后会结合下游的蛋白磷酸酶PP2C并抑制其磷酸酶活性，然而其中的分子机制尚不清楚。并且由于之前关于ABA受体的诸多争议，PYL蛋白是否为真正的ABA受体也还有待进一步验证。在这种背景下，结构生物学研究变得至关重要。

颜宁教授的研究组自2007年建立之初就开始了对于ABA受体的结构生物学研究。此次，在医学院颜宁教授和生命学院王佳伟博士的指导下，由生命学院和医学院的博士后及研究生联手历时四个月完成的研究成果报道了PYL蛋白在（1）没有ABA，（2）结合ABA，以及（3）同时结合ABA和下游PP2C的三个状态下的高分辨率分子结构。通过结构比较和生化分析，确认PYL蛋白为ABA受体，并且发现其中一个被命名为CL2的蛋白柔性区在介导ABA信号及抑制PP2C活性中起了至关重要的作用。

有趣的是，这一研究领域的竞争异常激烈，而几个顶尖杂志的反应也是前所未有的迅速，从投稿到发表基本都在一个月左右。10月22日、23日，来自日本和美国的两个结构生物学研究组在Science和Nature分别以Research article和Article的形式online报道了上述三个结构中的部分研究。11月6日，清华生物系系友Eric Xu率领的研究组在Nature online发表article，报道了与颜宁教授组相似的研究成果，而11月8日来自法国的研究组则以Nature Letter的形式报道了上述中的两个结构。